Nauki przyrodnicze
MENU
STRONA GŁÓWNA
Przyroda polska
Zdjęcia natury
Fizyka teoretyczna
Biologia teoretyczna
Biochemia
Biologia molekularna
Ornitologia
Rośliny Polski
Botanika
Zoologia
Internetowe ZOO
Związki czynne roślin
Pierwiastki
chemiczne
Chemia nieorg.
Chemia organiczna
Ciekawostki
biologiczne
Ciekawostki
fizyczne
Ciekawostki
chemiczne
Ciekawe książki
Ciekawe strony www
Słownik

INFO
INFO O AUTORZE
KONTAKT

Do działu: BIOCHEMIA →

Enzymy

Enzymy są białkami, które w organizmach żywych pełnią funkcję selektywnych i precyzyjnych katalizatorów ("ułatwiaczy") przemian biochemiczych. Warto tu nadmienić, że odkryto także enzymy, które są cząsteczkami RNA - rybozymy, ale stanowią one wyjątki.
Katalizator, czy też ściślej - biokatalizator nie zmienia się i nie zużywa wskutek reakcji biochemicznej. Nie wpływa on też na równowagę reakcji, czyli na końcowe, stabilne stężenia reagentów.
Enzym jedynie przyspiesza osiągnięcie równowagi reakcji, a robi to przyspieszając co najmniej milionkrotnie przejście substratów w produkty i odwrotnie - produktów w substraty.
Jest to możliwe dlatego, że w centrum aktywnym enzymu (kieszeń lub szczelina, w której następuje kataliza) znacznie łatwiej tworzy się stan przejściowy między substratami, a produktami. Ta łatwość określana jest jako obniżenie energii aktywacji.

Nie zawsze enzym jest tylko i wyłącznie czystym białkiem. Nierzadko zdarza się, że z enzymem związana jest na stałe grupa prostetyczna, która pomaga w katalizie. Jeśli czynnik pomagający jest związany przejściowo, to jest to tzw. kofaktor (zwykle jon metalu).
Istnieją też cząsteczki wspomagające enzymy przez przenoszenie niezbędnych do zajścia reakcji grup funkcyjnych. To tzw. koenzymy. Zarówno one jak i grupy prostetyczne zawierają w swej strukturze cząsteczki różnych witamin z grupy B (m.in. dlatego witaminy są tak ważne).

Inhibitor enzymu może być kompetencyjny (podobny do substratu, blokujący centrum aktywne) lub niekompetencyjny (niepodobny do substratu, wiążący się poza centrum aktywnym).
Leki działają często poprzez inhibicję jakiegoś enzymu. Np. aspiryna hamuje enzym ważny dla reakcji zapalnej (cyklooksygenazę), a statyny obniżają poziom cholesterolu blokując enzym kluczowy w jego syntezie.

Wyróżnia się 6 klas enzymów:

- OKSYDOREDUKTAZY - katalizują reakcje utleniania i redukcji
- TRANSFERAZY - katalizują przenoszenie różnych reszt między cząsteczkami
- HYDROLAZY - katalizują rozbijanie wiązań przez wodę (hydroliza)
- LIAZY - katalizują rozszczepianie wiązań, ale nie hydrolityczne
- IZOMERAZY - katalizują zmiany strukturalne w obrębie tej samej cząsteczki
- LIGAZY - katalizują łączenie się 2 cząsteczek z użyciem energii ATP

Takie stężenie substratu, przy którym początkowa szybkość reakcji enzymatycznej osiągnie połowę szybkości maksymalnej, to tzw. stała Michaelisa Km.

MACIEJ PANCZYKOWSKI

 Autor wortalu: Maciej Panczykowski, Copyright © 2003-2018 by Maciej Panczykowski